先端NMR開発・応用研究チーム|理化学研究所 生命機能科学研究センター(BDR)

先端NMR開発・応用研究チーム

チームリーダー

石井 佳誉Ph.D.

研究室主宰者の写真

  • 拠点:横浜/西NMR棟N108
  • E-mail:
    yoshitaka.ishii[at]riken.jp[at]を@に変えてください

研究内容

当チームは理研横浜事業所において世界最高水準のNMR研究拠点を整備・発展してきました。この拠点をベースに世界を先導するNMRの方法論の開発や先端応用研究をおこないます。従来の手法では解析が困難なアミロイドタンパク質やRNA、ナノ生体材料等の生体分子の構造と分子レベルでの機能の解明を目指し、技術開発に取り組みます。更に、JSTのプロジェクト等で開発中の超高磁場NMR磁石に対応した新規NMR法の開発をおこない、従来の限界を超越したNMR技術基盤を確⽴するとともに、新研究領域や複合測定法を積極的に開拓します。

研究テーマ

  • 構造生物化学
  • 高分子・繊維材料
  • 応用有機化学

主要論文

  • Ohyama T, Takahashi H, Sharma H, et al.
    An NMR-based approach reveals the core structure of the functional domain of SINEUP lncRNAs.
    Nucleic Acids Research 48, 9346-9360 (2020)
  • Koga R, Yamamoto M, Kosugi T, et al.
    Robust folding of a de novo designed ideal protein even with most of the core mutated to valine.
    Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 117, 31149-31156 (2020)
  • Matsunaga T, Matsuda I, Yamazaki T, Ishii Y.
    Decoherence optimized tilted-angle cross polarization: A novel concept for sensitivity-enhanced solid-state NMR using ultra-fast magic angle spinning.
    Journal of Magnetic Resonance 322, 106857 (2021)
  • Xiao Y, Matsuda I, Inoue M, et al.
    NMR-based site-resolved profiling of β-amyloid misfolding reveals structural transitions from pathologically relevant spherical oligomer to fibril.
    Journal of Biological Chemistry 295, 458-467 (2020)
  • Oouchi M, Ukawa J, Ishii Y, Maeda H.
    Structural Analysis of the Terminal Groups in Commercial Hevea Natural Rubber by 2D-NMR with DOSY Filters and Multiple-WET Methods Using Ultrahigh-Field NMR.
    Biomacromolecules 20, 1394-1400 (2019)
  • Shi X, Prasanna C, Nagashima T, et al.
    Structure and Dynamics in the Nucleosome Revealed by Solid-State NMR.
    Angewandte Chemie International Edition 57, 9734-9738 (2018)
  • Yoo B, Xiao Y, McElheny D, Ishii Y.
    E22G pathogenic mutation of β-amyloid (Aβ) enhances misfolding of Aβ40 by unexpected prion-like cross talk between Aβ42 and Aβ40.
    Journal of the American Chemical Society 140, 2781–2784 (2018)
  • Xiao Y, Ma B, McElheny D, et al.
    Aβ(1–42) fibril structure illuminates self-recognition and replication of amyloid in Alzheimer’s disease.
    Nature Structural & Molecular Biology 22, 499-505 (2015)
  • Parthasarathy S, Inoue M, Xiao Y, et al.
    Structural Insight into an Alzheimer's Brain-Derived Spherical Assembly of Amyloid beta by Solid-State NMR.
    Journal of the American Chemical Society 137, 6480-6483 (2015)
  • Wickramasinghe NP, Parthasarathy S, Jones CR, et al.
    Nanomole-scale protein solid-state NMR by breaking intrinsic H-1 T-1 boundaries.
    Nature Methods 6, 215-218 (2009)