ロゴマーク
研究

研究

BDRでは、様々な分野の研究者が協力して、より高い目標に向かって研究を進めています。

セミナー・シンポジウム

セミナー・イベント

BDRでは、ライフサイエンス分野の国際的な研究者を招いて、年1回のシンポジウムや定期的なセミナーを開催しています。

キャリア・育成

キャリア・育成

BDRでは、様々なバックグラウンドを持つ人々を受け入れ、オープンで協力的な研究環境の構築に努めています。

つながる・楽しむ

つながる・楽しむ

BDRでは、様々なメディアや活動を通じて、研究の魅力や意義を社会に発信しています。

ニュース

ニュース

最新の研究、イベント、研究者のインタビューなど、理研BDRの最新情報をお届けします。

BDRについて

BDRについて

理研の強みを生かし学際的なアプローチで生命の根源を探求し、社会の課題に応えます。

泰地 真弘人チームリーダーの写真

ユニットリーダー
泰地 真弘人 D.Sci.

創薬先端計算科学基盤ユニット

拠点 大阪/生命システム研究棟

E-mail taiji[at]riken.jp

[at]を@に変えてください

本基盤では、創薬研究の推進のため「大規模・高速スパコン利用先端計算科学技術によるインシリコ創薬の確立とその応用」を図ります。インシリコ創薬を高精 度化するために水溶液中のタンパク質-低分子化合物の複合体構造の動態を考慮し、高精度な結合親和性を予測する分子シミュレーション技術を実現します。薬 物候補化合物の分子レベルにおける理解・究明を深め、また、有望化合物構造式の特定(生成・選択)に役立てます。

研究テーマ

  • 大規模・高速スパコン利用先端計算科学技術によるインシリコ創薬の確立とその応用
  • 創薬標的を対象とするインシリコスクリーニングによるヒット探索
  • 創薬標的を対象とする高精度分子シミュレーションによる高結合親和性化合物の分子設計

主要論文

Okimoto N, Suenaga A, Taiji M.
Evaluation of protein–ligand affinity prediction using steered molecular dynamics simulations.
Journal of Biomolecular Structure and Dynamics 35(15), 1-11 (2016) doi: 10.1080/07391102.2016.1251851

Yamagishi J, Okimoto N, Morimoto G, Taiji M.
A New Set of Atomic Radii for Accurate Estimation of Solvation Free Energy by Poisson-Boltzmann Solvent Model.
Journal of Computational Chemistry 35(29), 2132-2139 (2014) doi: 10.1002/jcc.23728

Kondo HX, Okimoto N, Morimoto G, Taiji M.
Free-Energy Landscapes of Protein Domain Movements upon Ligand Binding.
Journal of Physical Chemistry B 115(23), 7629-7636 (2011) doi: 10.1021/jp111902t

Okimoto N, Futatsugi N, Fuji H, et al.
High-Performance Drug Discovery: Computational Screening by Combining Docking and Molecular Dynamics Simulations.
Plos Computational Biology 5(10), e1000528 (2009) doi: 10.1371/journal.pcbi.1000528

Suenaga A, Takada N, Hatakeyama M, et al.
Novel mechanism of interaction of p85 subunit of phosphatidylinositol 3-kinase and ErbB3 receptor-derived phosphotyrosyl peptides.
Journal of Biological Chemistry 280(2), 1321-1326 (2005) doi: 10.1074/jbc.M410436200

Suenaga A, Hatakeyama M, Ichikawa M, et al.
Molecular dynamics, free energy, and SPR analyses of the interactions between the SH2 domain of grb2 and ErbB phosphotyrosyl peptides.
Biochemistry 42(18), 5195-5200 (2003) doi: 10.1021/bi034113h

PAGE
TOP